И пр сокращение: грамотная речь — «И пр.», «и др.», «и т. п.», «и т. д.» в падежной форме

грамотная речь — «И пр.», «и др.», «и т. п.», «и т. д.» в падежной форме

Вопрос задан
3 года 7 месяцев назад

Изменён
3 года назад

Просмотрен
5k раз

«И пр.», «и др.», «и т. д.», «и т. п.» являются сокращениями «и прочее/прочий/прочая/прочие», «и другое/другой/другая/другие», «и так далее», «и тому подобное». Сокращения подразумевают именительный падеж вышеупомянутых слов и сочетаний.

Вопрос: можно ли эти сокращения употреблять там, где подразумевается другая падежная форма?

1. Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и пр. [в прочем].

2. Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и др. [в другом].

3. Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и т. д. [и в так далее?].

4. Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и т. п. [и в тому подобном].

• грамотная-речь
• сокращения
• условные-сокращения

5

Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и пр. (в прочем).
Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и др. (в другом).
Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и т. д. (и в так далее?).
Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и т. п. (и в тому подобном).

Почему перед скобками стоит: и пр., и др., и т. д., и т. п., а в скобках все эти же, но с предлогом «в»? Думаете, воспринимающий человек поймёт, что надо читать, как в скобках? Не поймёт, он читает, как в самом предложении: прочее, другое, так далее, и тому подобное. Если бы поставили предлог «в» перед перечисленными сокращениями, то тогда другое дело (но обычно перед такими сокращениями предлог не ставится — непонятно будет).

5

Начнем с того, что в художественном тексте даже подобные сокращения нежелательны.
В юридически обязывающих текстах подобное вообще недопустимо.
Научный же и отчасти деловой стиль предполагают (хотя это тоже в явном виде нигде не написано явно) лишь некоторые из общеупотребительных сокращений. «И пр.» в них не входит, принятая форма — «и проч.». «И др.», насколько помню, используется главным образом в значении «и другие» — то есть в отношении персон.

Теперь собственно ответ.
Никаких «косвенных падежей» в ваших примерах нет. «И т. п.» и подобные можно считать неизменяемыми формами. И дело тут не в сокращениях. Исходные выражения «И прочее», «И так далее» и «И тому подобное» используются для любого падежа и не допускают перед собой никаких предлогов. Ваши попытки пристроить предлог к «так далее» просто не находят соответствия ни в одном письменном тексте.

Если же смотреть на грамматику (и закрыть глаза на саму неупотребительность подобных конструкций в примерах подобных вашим), то предложения звучать будут так.

Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и прочие.
Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и другие.
Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и так далее.
Я указал ваши ошибки — в оформлении, вёрстке и тому подобные.

На мой взгляд, первые две конструкции в данном контексте вообще не требуют и не допускают сокращений, а две другие теоретически могут быть сокращены до обычных «и т. д.» и «и т. п.» — но только в частной переписке.

9

Зарегистрируйтесь или войдите

Регистрация через Google

Регистрация через Facebook

Регистрация через почту

Отправить без регистрации

Почта

Необходима, но никому не показывается

Отправить без регистрации

Почта

Необходима, но никому не показывается

Нажимая на кнопку «Отправить ответ», вы соглашаетесь с нашими пользовательским соглашением, политикой конфиденциальности и политикой о куки

«Проспект»: как сокращать? — Говорим и пишем правильно — ЖЖ

Цепь переноса электронов — Химия LibreTexts

1. Последнее обновление

2. Сохранить как PDF

Цепь переноса электронов (также известная как ЭТЦ) представляет собой процесс, в котором НАДН и [ФАДН ₂ ], образующиеся в ходе гликолиза, β-окисления и других катаболических процессов, окисляются, высвобождая энергию в виде АТФ. Механизм образования АТФ в ЭТЦ называется хемиосмотическим фосфоролированием.

Введение

Побочными продуктами большинства катаболических процессов являются NADH и [FADH ₂ ], которые представляют собой восстановленные формы. Метаболические процессы используют NADH и [FADH ₂ ] для переноса электронов в форме ионов гидрида (H ^— ). Эти электроны передаются от НАДН или [ФАДН ₂ ] к связанным с мембраной переносчикам электронов, которые затем передаются другим переносчикам электронов до тех пор, пока они, наконец, не отдаются кислороду, что приводит к образованию воды. При переходе электронов от одного электронного носителя к другому ионы водорода переносятся в межмембранное пространство в трех определенных точках цепи. Транспорт ионов водорода создает большую концентрацию ионов водорода в межмембранном пространстве, чем в матрице, которая затем может использоваться для управления АТФ-синтазой и производства АТФ (молекулы с высокой энергией).

Обзор

На приведенной ниже диаграмме показаны основные переносчики электронов, ответственные за выработку энергии в внеземных цивилизациях.

Переносчики электронов

• I (НАДН-убихиноноксидоредуктаза): интегральный белок, который получает электроны в виде гидрид-ионов от НАДН и передает их убихинону
• II (Сукцинат-убихиноноксидиоредуктаза , также известная как сукцинатдегидрогеназа из цикла ТСА): периферический белок, который получает электроны от сукцината (промежуточный метаболит цикла ТСА) с образованием фумарата и [FADh3]. От сукцината электроны получает [FAD] (простетическая группа белка), которые затем становятся [FADh3]. Затем электроны передаются убихинону.
• Q (убихинон/убихинол): Убихинон (окисленная форма молекулы) получает электроны от нескольких разных носителей; из I, II, глицерол-3-фосфатдегидрогеназы и ETF. Теперь это восстановленная форма (убихинол), которая передает свой электрон III.
• III (убихинол-цитохром с оксидиоредуктаза): интегральный белок, который получает электроны от убихинола, которые затем передаются на цитохром с

.

• IV (цитохром с-оксидаза): интегральный белок, который получает электроны от цитохрома с и передает их кислороду для производства воды в матриксе митохондрий.
• Синтез АТФ: Интегральный белок, состоящий из нескольких различных субъединиц. Этот белок непосредственно отвечает за производство АТФ посредством хемиосмотического фосфоролирования. Он использует протонный градиент, созданный несколькими другими носителями внеземной цивилизации, для привода механического ротора. Энергия этого ротора затем используется для фосфорилирования АТФ в АТФ.

Не показано

• ETF (флавопротеин, переносящий электроны) Дегидрогеназа: Этот периферический белок, расположенный на матриксной стороне внутренней мембраны, является частью цикла В-окисления. Электроны от ацил-КоА передаются флавопротеину, переносящему электроны, который затем переносится на дегидрогеназу ETF (флавопротеин, переносящий электроны) в форме [FADh3]. Затем дегидрогеназа ETF передает эти электроны от [FADh3] к убихинону и далее через ETC.
• Глицерин-3-фосфатдегидрогеназа: Этот периферический белок, расположенный на стороне межмембранного пространства внутренней мембраны, является частью транспортной системы глицерин-3-фосфата. Он принимает протон от глицерол-3-фосфата к простетической группе [FAD], которая дает [FADh3]. Затем электроны от [FADh3] передаются убихинону и далее через ЭТЦ.

Поток электронов

На приведенной ниже диаграмме следует отметить, что убихинон (гидрофобный носитель, находящийся внутри мембраны) получает электроны от нескольких различных переносчиков электронов. Цитохром с (гидрофильный переносчик, обнаруженный в межмембранном пространстве), с другой стороны, переносит электроны только с III на IV. Движущей силой ЭТЦ является тот факт, что каждый носитель электрона имеет более высокий стандартный восстановительный потенциал, чем тот, от которого он принимает электроны. Стандартный восстановительный потенциал является мерой способности принимать или отдавать электроны. Кислород имеет самый высокий (наиболее положительный) стандартный восстановительный потенциал, что означает, что он, скорее всего, примет электроны от других носителей. Именно поэтому оно находится в конце ETC.

Протонная движущая сила

Протонная движущая сила относится к энергии, полученной за счет протонного градиента, создаваемого несколькими переносчиками электронов. Только три из четырех указанных переносчиков электронов способны транспортировать протоны из матрикса в межмембранное пространство: I, III и IV. Именно этот протонный градиент управляет фосфоролированием АДФ в АТФ, а также несколькими другими важными транспортными системами. По мере увеличения концентрации протонов в межмембранном пространстве создается градиент, и протоны транспортируются от высокой концентрации к низкой. Энергия переноса протонов используется для превращения АДФ в АТФ путем фосфоролирования. АТФ-синтаза — белок, ответственный за фосфоролирование АДФ.

Также важно поддерживать надлежащие концентрации субстратов внутри и вне митохондрий, чтобы обеспечить хемиосмотическое фосфоролирование. Двумя основными типами белков, ответственных за поддержание надлежащих концентраций субстрата, являются симпортеры пирувата и фосфата и антипортеры АДФ/АТФ.

Электронная транспортная цепь распространяется по незадекларированной лицензии и была создана, изменена и/или курирована LibreTexts.

1. Вернуться к началу

• Была ли эта статья полезной?

1. Тип изделия

   Раздел или Страница

   Показать страницу TOC

   № на стр.

2. Теги

   1. хемиосмотическое фосфоролирование
   2. цепь переноса электронов

Биохимия, Цепь переноса электронов — StatPearls

Введение

Цепь переноса электронов представляет собой серию из четырех белковых комплексов, которые объединяют окислительно-восстановительные реакции, создавая электрохимический градиент, который приводит к образованию АТФ в полной системе, называемой окислительным фосфорилированием. Это происходит в митохондриях как при клеточном дыхании, так и при фотосинтезе. В первом случае электроны образуются при расщеплении органических молекул и высвобождении энергии. В последнем электроны входят в цепь после возбуждения светом, а выделяющаяся энергия используется для построения углеводов.

Основы

Аэробное клеточное дыхание состоит из трех частей: гликолиза, цикла лимонной кислоты (Кребса) и окислительного фосфорилирования. При гликолизе глюкоза метаболизируется в две молекулы пирувата с выходом АТФ и никотинамидадениндинуклеотида (НАДН). Каждый пируват окисляется до ацетил-КоА и дополнительной молекулы НАДН и двуокиси углерода (СО2). Затем ацетил-КоА используется в цикле лимонной кислоты, который представляет собой цепь химических реакций, в результате которых образуются CO2, NADH, флавинадениндинуклеотид (FADh3) и АТФ. На последнем этапе три NADH и один FADh3, накопленные на предыдущих этапах, используются в окислительном фосфорилировании с образованием воды и АТФ.

Окислительное фосфорилирование состоит из двух частей: цепи переноса электронов (ЭТЦ) и хемиосмоса. ETC представляет собой набор белков, связанных с внутренней митохондриальной мембраной и органическими молекулами, через которые проходят электроны в серии окислительно-восстановительных реакций и высвобождают энергию. Высвобождаемая энергия образует протонный градиент, который используется при хемиосмосе для производства большого количества АТФ белковой АТФ-синтазой.

Фотосинтез — это метаболический процесс, в ходе которого энергия света преобразуется в химическую энергию для создания сахаров. В светозависимых реакциях энергия света и вода используются для образования АТФ, НАДФН и кислорода (О2). Градиент протонов, используемый для образования АТФ, формируется через цепь переноса электронов. В светонезависимых реакциях сахар образуется из АТФ и НАДФН из предыдущих реакций.

Клеточный

В цепи переноса электронов (ETC) электроны проходят через цепь белков, что увеличивает ее восстановительный потенциал и вызывает высвобождение энергии. Большая часть этой энергии рассеивается в виде тепла или используется для перекачки ионов водорода (H+) из митохондриального матрикса в межмембранное пространство и создания протонного градиента. Этот градиент увеличивает кислотность в межмембранном пространстве и создает электрическую разницу с положительным зарядом снаружи и отрицательным зарядом внутри. Белки ETC в общем порядке представляют собой комплекс I, комплекс II, кофермент Q, комплекс III, цитохром C и комплекс IV.

• Комплекс I, также известный как убихиноноксидоредуктаза, состоит из НАДН-дегидрогеназы, флавинмононуклеотида (FMN) и восьми железо-серных (Fe-S) кластеров. НАДН отдается от гликолиза, и цикл лимонной кислоты здесь окисляется, передавая 2 электрона от НАДН к ФМН. Затем они переходят к кластерам Fe-S и, наконец, от Fe-S к коферменту Q. В ходе этого процесса 4 иона водорода переходят из митохондриального матрикса в межмембранное пространство, способствуя электрохимическому градиенту. Комплекс I также может играть важную роль в возникновении апоптоза при запрограммированной гибели клеток.[1][2][3][4][1]

• Коэнзим Q, также известный как убихинон (CoQ), состоит из хинона и гидрофобного хвоста. Его цель состоит в том, чтобы функционировать как переносчик электронов и передавать электроны комплексу III. Коэнзим Q подвергается восстановлению до семихинона (частично восстановленная, радикальная форма CoQH-) и убихинола (полностью восстановленный CoQh3) в цикле Q. Этот процесс получает дальнейшее развитие в Комплексе III.

• Комплекс III, также известный как цитохром с-редуктаза, состоит из цитохрома b, субъединиц Риске (содержащих два кластера Fe-S) и белков цитохрома с. Цитохром — это белок, участвующий в переносе электронов, который содержит гемовую группу. Группы гема чередуются между двухвалентным (Fe2+) и трехвалентным (Fe3+) состояниями во время переноса электрона. Поскольку цитохром с может принимать только один электрон за раз, этот процесс происходит в два этапа (цикл Q), в отличие от одностадийных сложных путей I и II. Комплекс III также высвобождает 4 протона в межмембранное пространство в конце полного Q-цикла, способствуя градиенту. Затем цитохром с передает электроны по одному на комплекс IV.[9]][10][11]

  • Цикл Q:

    • Стадия 1 цикла Q включает связывание убихинола (CoQh3) и убихинона (CoQ) с двумя отдельными участками комплекса III. CoQh3 переводит каждый электрон по другому пути. Один электрон переходит на Fe-S, а затем на цитохром с, а второй электрон передается на цитохром b, а затем на CoQ, связанный в другом месте. При этом в межмембранное пространство высвобождаются ионы 2 H+, что способствует возникновению протонного градиента. CoQh3 теперь окисляется до убихинона и диссоциирует от комплекса. CoQ, связанный во втором сайте, переходит в переходное состояние CoQH-радикала, принимая один из электронов.

    • Второй этап цикла включает в себя повторение первого: новый CoQh3 связывается с первым сайтом и переносит два электрона, как и раньше (и освобождаются еще 2 иона H+). Опять же, один электрон переходит к цитохрому с и один к цитохрому b, который на этот раз работает, чтобы восстановить CoQH- до CoQh3, прежде чем он диссоциирует от комплекса III и может быть рециркулирован. Таким образом, один полный цикл имеет вид: сайт 1) + CoQh3(сайт 2) + 2 Cyt c(красный) + 4 H+(межмембранный)

  • Комплекс IV, также известный как цитохром с-оксидаза, окисляет цитохром с и переносит электроны на кислород, конечный переносчик электронов в аэробном клеточном дыхании. Белки цитохрома а и а3, помимо гемовой и медной групп в комплексе IV, переносят отданные электроны на связанные молекулы дикислорода, превращая его в молекулы воды. Свободная энергия от переноса электрона заставляет 4 протона перемещаться в межмембранное пространство, способствуя протонному градиенту. Кислород восстанавливается по следующей реакции: [13][14]

  АТФ-синтаза, также называемая комплексом V, использует генерируемый ETC протонный градиент через внутреннюю митохондриальную мембрану для образования АТФ. АТФ-синтаза содержит субъединицы F0 и F1, которые действуют как вращательная двигательная система. F0 гидрофобен и встроен во внутреннюю митохондриальную мембрану. Он содержит протонный коридор, который многократно протонируется и депротонируется по мере того, как ионы H+ стекают по градиенту из межмембранного пространства в матрикс. Переменная ионизация F0 вызывает вращение, которое изменяет ориентацию субъединиц F1. F1 является гидрофильным и обращен к митохондриальному матриксу. Конформационные изменения субъединиц F1 катализируют образование АТФ из АДФ и Pi. На каждые 4 иона Н+ образуется 1 АТФ. АТФ-синтазу также можно заставить работать в обратном направлении, потребляя АТФ для создания градиента водорода, как это наблюдается у некоторых бактерий.

  Молекулярный

  Никотинамидадениндинуклеотид имеет две формы: НАД+ (окисленная) и НАДН (восстановленная). Это динуклеотид, соединенный фосфатными группами. Один нуклеозид имеет адениновое основание, а другой никотинамид. При участии в метаболических окислительно-восстановительных реакциях механизм показан в реакции 1.

  R представляет собой реагент, например, сахар.

  НАДН входит в ЭТЦ в комплексе I и производит в общей сложности 10 ионов Н+ через ЭТЦ (4 из комплекса I, 4 из комплекса III и 2 из комплекса IV). АТФ-синтаза синтезирует 1 АТФ на 4 иона Н+. Следовательно, 1 НАДН = 10 Н+ и 10/4 Н+ на АТФ = 2,5 АТФ на НАДН (**некоторые источники округляют **). Когда NADH окисляется, он распадается на NAD+, H+ и 2 e-, как показано в реакции 2.

  Флавинадениндинуклеотид имеет 4 окислительно-восстановительных состояния, 3 из них — FAD (хинон, полностью окисленная форма), FADH- (полухинон, частично окисленная форма) и FADh3 (гидрохинон, полностью восстановленная форма). ФАД состоит из аденинового нуклеотида и флавинмононуклеотида (ФМН), соединенных фосфатными группами. FMN частично синтезируется из витамина B2 (рибофлавина). FAD содержит высокостабильное ароматическое кольцо, а FADh3 — нет. Когда FADh3 окисляется, он становится ароматическим и высвобождает энергию, как показано в реакции 3. Это состояние делает FAD сильным окислителем с еще более положительным восстановительным потенциалом, чем NAD. FADh3 входит в ETC в комплексе II и создает в общей сложности 1,5 АТФ (4 H+ из комплекса III и 2 H+ из комплекса IV; 6/4 H+ на АТФ = 1,5 АТФ на FADh3 **некоторые источники округляют**). 18]

  FAD также действует в нескольких метаболических путях за пределами ETC, включая репарацию ДНК (восстановление MTHF после УФ-повреждений), бета-окисление жирных кислот (ацил-КоА-дегидрогеназа) и синтез коферментов (КоА, КоQ, гем).

  Клиническое значение

  Разобщающие агенты

  Разобщающий агент отделяет цепь переноса электронов от фосфорилирования АТФ-синтазой, предотвращая образование АТФ. Разрушение фосфолипидного двойного слоя мембран вызывает жидкообразное и дезорганизованное состояние, что позволяет протонам проходить более свободно. Эта утечка протонов ослабляет электрохимический градиент, а также переносит протоны без использования АТФ-синтазы, так что АТФ не производится.

  В то время как клетка испытывает недостаток АТФ, ЭТЦ будет переутомляться, безуспешно пытаясь перевести все больше и больше электронов на АТФ-синтазу. ЭТЦ регулярно выделяет тепло по мере того, как электроны переходят от одного носителя к другому, и в результате эта чрезмерная активность повышает температуру тела. Кроме того, клетки будут адаптироваться к использованию ферментации, как если бы они находились в анаэробных условиях; это может вызвать лактоацидоз типа B у пострадавших пациентов.

  Аспирин (салициловая кислота)

  • Салициловая кислота является разобщителем. Однако уникальными для отравления салицилатами являются признаки шума в ушах и раннего респираторного алкалоза, которые по мере прогрессирования процесса переходят в смешанный метаболический ацидоз и респираторный алкалоз. Раннее лечение включает активированный уголь, если он проявляется в течение 1 часа после приема пищи, или бикарбонат натрия в противном случае.

  Термогенин

  • Термогенин, также известный как разобщающий белок 1 (UCP1), содержится в бурой жировой ткани. Бурая жировая ткань имеет множество мелких липидных капель и высокую концентрацию митохондрий (которые обеспечивают «коричневый» цвет), в отличие от белой жировой ткани, имеющей одну каплю. Это различие подтверждает, что бурый жир обычно в изобилии присутствует у животных, находящихся в спячке, или у новорожденных, у которых замедлена неврологическая терморегуляция (например, дрожь) и, следовательно, они подвержены риску гипотермии. Эти митохондрии бурого жира содержат больше термогенина, чем другие клетки, что способствует повышенному разрушению внутренней митохондриальной мембраны и утечке протонов. [21][22]

  Ингибиторы окислительного фосфорилирования

  Некоторые яды могут ингибировать клеточное окислительное фосфорилирование, например, ротенон, карбоксин, антимицин А, цианид, монооксид углерода (СО), азид натрия и олигомицин. Ротенон ингибирует комплекс I, карбоксин ингибирует комплекс II, антимицин А ингибирует комплекс III, а цианид и СО ингибируют комплекс IV. Олигомицин ингибирует АТФ-синтазу.[23][24]

  Ротенон (и некоторые барбитураты) – ингибирует комплекс I (сайт связывания кофермента Q)

  • Ротенон является широко используемым пестицидом, но чаще в США в качестве рыбоцида (рыбы). Ротенон блокирует комплекс I от передачи электронов от кластеров Fe-S к убихинону. Он плохо всасывается через кожу, но редко смертельно опасен, так как отравление может вызвать рвоту и выведение вещества. Однако целенаправленное проглатывание может привести к летальному исходу. [25][26]

  Карбоксин – ингибирует комплекс II (сайт связывания кофермента Q)

  • Карбоксин — это фунгицид, который больше не используется из-за новых агентов более широкого спектра действия. Подобно ротенону, карбоксин взаимодействует с убихиноном в месте связывания.

  Доксорубицин – кофермент Q (теоретический)

  • Доксорубицин используется при химиотерапии рака, обычно рака молочной железы и мочевого пузыря, а также лимфомы. Хорошо известным побочным эффектом доксорубицина является дилатационная кардиомиопатия. Одним из предполагаемых механизмов причинно-следственной связи является образование активных форм кислорода в ткани миокарда, поскольку лекарство препятствует переносу электронов коферментом Q. [27]

  Антимицин А – ингибирует комплекс III (цитохром с редуктазу)

  • Антимицин А представляет собой писцид, который связывается с цитохром с-редуктазой в месте связывания Qi. Эта активность предотвращает связывание и принятие электрона убихиноном, тем самым блокируя рециркуляцию убихинола (CoQh3) в цикле Q.

  Окись углерода (CO) – ингибирует комплекс IV (цитохром с-оксидазу)

  • Монооксид углерода связывается с цитохром-с-оксидазой (комплекс IV) и ингибирует ее. В дополнение к разрушению ETC, окись углерода также связывается с гемоглобином в месте связывания кислорода, превращая его в карбоксигемоглобин. В этом состоянии кислород вытесняется из гемоглобина, эффективно блокируя доставку к тканям организма. Сердечная и центральная нервная системы, обе системы органов, сильно зависящие от потребления кислорода, проявляют общие признаки отравления угарным газом. Такие симптомы, как тахикардия, гипотония или аритмии, могут сочетаться с утомляемостью, головной болью, тошнотой, рвотой и изменениями зрения. В более серьезных случаях могут наблюдаться судороги, кома, кровоизлияния в сетчатку или характерный вишнево-красный кровавый оттенок кожи, хотя это чаще полезно при вскрытии (крайне важна осторожность: некоторые пациенты могут выглядеть «нормальными», а не бледными/темными из-за неадекватной оксигенация тканей) [28].

  • Источниками CO являются средства для удаления краски, пожары в домах, дровяные печи, автомобильные выхлопы и другое оборудование, работающее на бензине или пропане. Монитор насыщения CO может определять уровни CO. Соотношение карбоксигемоглобина к гемоглобину более 10%, вероятно, будет симптоматическим. Обычные устройства для пульсоксиметрии определяют процент связанного гемоглобина, независимо от того, что связано. Поэтому, когда связан CO, а не O2, пульс пациента Ox может все еще казаться нормальным и не может быть надежно использован. Вместо этого следует использовать кооксиметр. Лечение отравления угарным газом заключается в диссоциации связанного СО с помощью О2. Возможно предоставление 100% дополнительного кислорода через неребризер или введение гипербарического кислорода [29].][30][31]

  Цианид (CN) – ингибирует комплекс IV (цитохром с-оксидазу)

  • Цианид также связывается с цитохром-с-оксидазой (комплекс IV) и ингибирует ее. Аналогичные симптомы в результате тканевой гипоксии могут наблюдаться у пострадавших пациентов. Напротив, эти пациенты, как правило, имеют гипоксию, которая не реагирует на дополнительный кислород и миндальный запах изо рта. Типичными источниками цианида являются домашние пожары (мебель или ковры), растворы для чистки ювелирных изделий, производство пластмассы или резины, ятрогения от прописанного нитропруссида или даже некоторые фруктовые семена (абрикосы, персики, яблоки).

  • Лечение может включать нитриты для окисления железа гемоглобина от Fe2+ до Fe3+, также известного как метгемоглобин, конформация, которая связывает цианид, предотвращая его контакт с ETC. Однако это препятствует переносу кислорода клетками крови, поэтому требуется дополнительная обработка метиленовым синим для восстановления Fe3+ обратно до Fe2+. Другим вариантом является введение гидроксокобаламина, формы витамина B12, или тиосульфата, хотя тиосульфат неэффективен по времени и обычно требует комбинированной терапии с нитритами.

  Олигомицин – ингибирует АТФ-синтазу (комплекс V)

  • Олигомицин представляет собой макролидный антибиотик, синтезируемый видами Streptomyces, который ингибирует субъединицу F0 АТФ-синтазы, предотвращая образование АТФ. Его преимущественное использование в исследовательских целях.

  Контрольные вопросы

  • Доступ к бесплатным вопросам с несколькими вариантами ответов по этой теме.

  • Комментарий к этой статье.

  Рисунок

  Рисунок цепи переноса электронов. Показывает межмембранное пространство, внутреннюю мембрану и участки матрикса. Иллюстрация Эммы Грегори. НАДН-дегидрогеназа 2 типа является единственной точкой входа электронов в дыхательную цепь Streptococcus agalactiae и потенциальной мишенью для лекарств. мБио. 2018 Jul 03;9(4) [бесплатная статья PMC: PMC6030563] [PubMed: 29970468]

  2.

  Херст Дж. На пути к молекулярному механизму дыхательного комплекса I. Biochem J. 2009 Dec 23;425(2):327-39. [PubMed: 20025615]

  3.

  Сазанов Л.А., Хинчлиф П. Структура гидрофильного домена респираторного комплекса I Thermus thermophilus. Наука. 2006 10 марта; 311 (5766): 1430-6. [PubMed: 16469879]

  4.

  Херст Дж. Преобразование энергии дыхательным комплексом I — оценка современных знаний. Биохим Сок Транс. 2005 июнь; 33 (часть 3): 525-9. [PubMed: 15916556]

  5.

  Янковская В., Хорсфилд Р., Торнрот С., Луна-Чавес С., Миёси Х., Леже С., Бирн Б., Чеккини Г., Ивата С. Архитектура сукцинатдегидрогеназы и активных форм кислорода поколение. Наука. 2003 31 января; 299 (5607): 700-4. [PubMed: 12560550]

  6.

  Хорсфилд Р., Ивата С., Бирн Б. Комплекс II со структурной точки зрения. Curr Protein Pept Sci. 2004 г., апрель 5(2):107-18. [PubMed: 15078221]

  7.

  Гертман Дж.М., ван Марис А.Дж., ван Дейкен Дж.П., Пронк Дж.Т. Физиологическая и генная инженерия цитозольного окислительно-восстановительного метаболизма у Saccharomyces cerevisiae для улучшения производства глицерина. Метаб Инж. 2006 ноябрь;8(6):532-42. [PubMed: 16891140]

  8.

  Thorpe C, Kim JJ. Структура и механизм действия ацил-КоА-дегидрогеназ. FASEB J. 1995 Jun;9(9):718-25. [PubMed: 7601336]

  9.

  Sun C, Benlekbir S, Venkatakrishnan P, Wang Y, Hong S, Hosler J, Tajkhorshid E, Rubinstein JL, Gennis RB. Строение альтернативного комплекса III в суперкомплексе с цитохромоксидазой. Природа. 2018 Май; 557 (7703): 123-126. [Бесплатная статья PMC: PMC6004266] [PubMed: 29695868]

  10.

  Ивата С., Ли Дж.В., Окада К., Ли Дж.К., Ивата М., Расмуссен Б., Линк Т.А., Рамасвами С., Джэп Б.К. Полная структура комплекса бычьего митохондриального цитохрома bc1 из 11 субъединиц. Наука. 1998 г., 03 июля; 281 (5373): 64–71. [PubMed: 9651245]

  11.

  Trumpower BL. Протонмотивный цикл Q. Трансдукция энергии за счет соединения переноса протона с переносом электрона комплексом цитохрома bc1. Дж. Биол. Хим. 1990 15 июля; 265(20):11409-12. [PubMed: 2164001]

  12.

  Hunte C, Palsdottir H, Trumpower BL. Протонмоторные пути и механизмы в комплексе цитохрома bc1. ФЭБС лат. 2003 12 июня; 545 (1): 39-46. [PubMed: 12788490]

  13.

  Калхун М.В., Томас Дж.В., Геннис Р.Б. Цитохромоксидазное суперсемейство окислительно-восстановительных протонных насосов. Тенденции биохимических наук. 1994 авг.; 19(8):325-30. [PubMed: 7940677]

  14.

  Шмидт-Рор К. Кислород – это высокоэнергетическая молекула, питающая сложную многоклеточную жизнь: фундаментальные поправки к традиционной биоэнергетике. АСУ Омега. 2020 11 февраля; 5 (5): 2221-2233. [Бесплатная статья PMC: PMC7016920] [PubMed: 32064383]

  15.

  Ловеро Д., Джордано Л., Марсано Р.М., Санчес-Мартинес А., Бухатми Х., Дрекслер М., Олива М., Уитворт А.Дж., Порчелли Д., Каггезе С. Характеристика дрозофилы Мутанты ATPsynC как новая модель нарушений митохондриальной АТФ-синтазы. ПЛОС Один. 2018;13(8):e0201811. [Бесплатная статья PMC: PMC6086398] [PubMed: 30096161]

  16.

  Окуно Д., Иино Р., Нодзи Х. Вращение и структура синтазы FoF1-АТФ. Дж Биохим. 2011 июнь;149(6): 655-64. [PubMed: 21524994]

  17.

  Junge W, Nelson N. АТФ-синтаза. Анну Рев Биохим. 2015;84:631-57. [PubMed: 25839341]

  18.

  Хинкль ПК. Отношения P/O митохондриального окислительного фосфорилирования. Биохим Биофиз Акта. 2005 07 января; 1706 (1-2): 1-11. [PubMed: 15620362]

  19.

  Барретт М.А., Чжэн С., Рошанкар Г., Олсоп Р.Дж., Белангер Р.К., Хюнь С., Кучерка Н., Райнштадтер М.С. Взаимодействие аспирина (ацетилсалициловой кислоты) с липидными мембранами. ПЛОС Один. 2012;7(4):e34357. [Бесплатная статья PMC: PMC3328472] [PubMed: 22529913]

  20.

  Warrick BJ, King A, Smolinske S, Thomas R, Aaron C. 29-летний анализ острых пиковых концентраций салицилатов у смертельных случаев, зарегистрированных в токсикологических центрах США. Клин Токсикол (Фила). 2018 сен; 56 (9): 846-851. [PubMed: 29431532]

  21.

  Синти С. Жировой орган. Простагландины Leukot Essent Fatty Acids. 2005 г., июль; 73 (1): 9–15. [PubMed: 15936182]

  22.

  Enerbäck S. Происхождение бурой жировой ткани. N Engl J Med. 2009 г. 07 мая; 360 (19): 2021-3. [PubMed: 19420373]

  23.

  Чжоу В., Фаральдо-Гомес Д.Д. Пластичность мембран облегчает распознавание ингибитора олигомицина ротором митохондриальной АТФ-синтазы. Биохим Биофиз Акта Биоэнергия. 2018 сен; 1859 (9): 789-796. [Бесплатная статья PMC: PMC6176861] [PubMed: 29630891]

  24.

  Kamalian L, Douglas O, Jolly CE, Snoeys J, Simic D, Monshouwer M, Williams DP, Kevin Park B, Chadwick AE. Полезность клеток HepaRG для биоэнергетического исследования и обнаружения митохондриальной токсичности, вызванной лекарствами. Токсикол в пробирке. 2018 дек; 53:136-147. [Пубмед: 30096366]

  25.

  Wood DM, Alsahaf H, Streete P, Dargan PI, Jones AL. Смертельный исход после преднамеренного приема внутрь пестицида ротенона: клинический случай. Критический уход. 2005 г., июнь; 9 (3): R280-4. [Бесплатная статья PMC: PMC1175899] [PubMed: 15987402]

  26.

  Lupescu A, Jilani K, Zbidah M, Lang F. Индукция апоптотической гибели эритроцитов ротеноном. Токсикология. 2012 28 октября; 300 (3): 132-7. [PubMed: 22727881]

  27.

  Уоллес КБ. Доксорубицин-индуцированная сердечная митохондриопатия. Фармакол Токсикол. 2003 Сентябрь; 93(3):105-15. [PubMed: 12969434]

  28.

  Уивер Л.К. Клиническая практика. Отравление угарным газом. N Engl J Med. 2009 19 марта; 360 (12): 1217-25. [PubMed: 19297574]

  29.

  Сато К., Тамаки К., Хаттори Х., Мур С.М., Цуцуми Х., Окадзима Х., Кацумата Ю. Определение общего гемоглобина в образцах судебно-медицинской экспертизы со специальной ссылкой на анализ карбоксигемоглобина. Междунар. криминалистики. 1990 ноябрь; 48(1):89-96. [PubMed: 2279722]

  30.

  Баркер С.Дж., Тремпер К.К. Влияние вдыхания угарного газа на пульсоксиметрию и чрескожное PO2. Анестезиология. 1987 г., май; 66 (5): 677-9. [PubMed: 3578881]

  31.

  Рауб Дж.А., Матье-Нольф М.